Modulation de la résistance aux glycopeptides chez les entérocoques

Florence Depardieu (Auteur)
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La résistance aux glycopeptides chez les entérocoques est due à la synthèse de précurseurs du peptidoglycane terminés par D-alanyl-D-lactate ou D-Ala-D-sérine au lieu du D-Ala-D-Ala. Les gènes de régulation vanRS et de résistance vanYWHBX sont transcrits de manière inductible par la vancomycine à partir des promoteurs PRB et PYB respectivement. En présence de Vm, le capteur s'autophosphoryle et transfère son phosphate au régulateur qui se fixe à 1 site sur PRB et 2 sites sur PYB. La constitutivité VanB est due à une délétion ou mutation dans le capteur entraînant une perte de son activité phosphatase. La résistance VanD est due à la synthèse constitutive de précurseurs D-Ala-D-Lac suite à des mutations dans les gènes de régulation associées à des mutations dans le gène de la ligase D-Ala:D-Ala. L'opéron vanG composé de gènes recrutés dans divers opérons van se caractérise par un système régulateur à 3 composantes transcrits constitutivement à partir du promoteur de régulation alors que la transcription des gènes de résistance est inductible à partir du promoteur de résistance. Une PCR multiplex permet la détection de la résistance aux glycopeptides et l'identification de l'espèce.
 
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